Enzyme: Aufbau, Wirkung und Einflussfaktoren

Viele Reaktionen benötigen zunächst Energie, um überhaupt beginnen zu können. Diese energetische Hürde heißt Aktivierungsenergie.

Der umgesetzte Ausgangsstoff heißt Substrat. Er bindet vorübergehend am aktiven Zentrum des Enzyms. Dabei entsteht der Enzym-Substrat-Komplex. Nach der Umsetzung lösen sich das Produkt oder die Produkte, und das Enzym kann erneut arbeiten.

Der Ablauf lässt sich so zusammenfassen:

1. Das Substrat bindet am aktiven Zentrum.
2. Enzym und Substrat bilden kurzzeitig einen Komplex.
3. Die chemische Reaktion läuft mit geringerer Aktivierungsenergie ab.
4. Das Produkt löst sich.
5. Das unveränderte Enzym kann ein weiteres Substrat umsetzen.

Die räumliche Struktur des Enzyms bestimmt Form und chemische Eigenschaften seines aktiven Zentrums. Deshalb können dort nur passende Substrate wirksam binden.

Wirkungsspezifität bedeutet etwas anderes: Ein Enzym katalysiert am gebundenen Substrat nur eine bestimmte Art der Veränderung. Ein passendes Substrat wird also nicht beliebig umgebaut.

Zwei Modelle veranschaulichen die Bindung:

• Beim Schlüssel-Schloss-Modell passen aktives Zentrum und Substrat wie Schloss und Schlüssel zusammen.
• Beim Induced-Fit-Modell passt sich die Form des Enzyms bei der Annäherung des Substrats etwas an.

Beide Modelle vereinfachen den wirklichen Vorgang. Das Induced-Fit-Modell macht zusätzlich deutlich, dass ein Enzym kein starrer Körper ist.

Manche Enzyme benötigen außer ihrem Proteinanteil einen Cofaktor, beispielsweise ein Metallion oder ein organisches Molekül. Ein organischer Cofaktor heißt Coenzym. Der Proteinanteil wird Apoenzym genannt; Apoenzym und Cofaktor bilden zusammen das funktionsfähige Holoenzym.

Ein Enzym arbeitet nicht unter allen Bedingungen gleich schnell. Besonders wichtig sind Temperatur, pH-Wert und Substratkonzentration.

Temperatur

Bei steigender Temperatur bewegen sich Teilchen zunächst schneller und treffen häufiger aufeinander. Nach der RGT-Regel kann eine Erhöhung um 10 °C die Reaktionsgeschwindigkeit im geeigneten Temperaturbereich ungefähr auf das Zwei- bis Dreifache steigern.

Diese Regel gilt nicht unbegrenzt. Wird es für ein Enzym zu heiß, verändert sich die räumliche Proteinstruktur. Diese Denaturierung kann auch das aktive Zentrum verformen, sodass das Substrat nicht mehr passend bindet. Das Temperaturoptimum liegt nicht bei jedem Enzym gleich.

pH-Wert

Auch der pH-Wert beeinflusst Struktur und Funktion. Jedes Enzym besitzt einen geeigneten pH-Bereich und ein pH-Optimum.

Ein ungeeigneter pH-Wert kann die Form oder die chemischen Eigenschaften des aktiven Zentrums verändern.

Substratkonzentration

Sind viele Enzyme frei, führt mehr Substrat zunächst zu mehr wirksamen Zusammenstößen und einer höheren Reaktionsgeschwindigkeit. Schließlich sind nahezu alle aktiven Zentren belegt. Weiteres Substrat erhöht die Geschwindigkeit dann kaum noch: Es entsteht ein Sättigungsplateau.

Ein Inhibitor ist ein Stoff, der die Enzymaktivität vermindert. Je nach Bindungsort und Bindungsstärke entstehen unterschiedliche Hemmungen.

Kompetitive Hemmung

Ein ähnlich gebauter Hemmstoff konkurriert mit dem Substrat um das aktive Zentrum. Besetzt er es, kann das Substrat dort vorübergehend nicht binden. Bei einer reversiblen kompetitiven Hemmung kann eine höhere Substratkonzentration die Chance erhöhen, dass statt des Hemmstoffs das Substrat bindet.

Bindung außerhalb des aktiven Zentrums

Ein Hemmstoff kann an einer anderen Stelle des Enzyms binden. Verändert diese Bindung die räumliche Struktur des aktiven Zentrums, wird die Substratbindung oder Umsetzung erschwert. Eine solche Regulation wird häufig als allosterisch beschrieben.

Ein allosterisch reguliertes Enzym ist nicht dasselbe wie ein Holoenzym: „Allosterisch“ beschreibt eine regulatorische Bindung, während „Holoenzym“ die Verbindung aus Apoenzym und Cofaktor bezeichnet.

Irreversible Hemmung und Endprodukthemmung

Bei einer irreversiblen Hemmung bindet oder schädigt ein Stoff das Enzym so stark, dass die ursprüngliche Funktion nicht einfach wiederhergestellt wird. Schwermetalle können beispielsweise die Proteinstruktur beeinträchtigen.

Bei der Endprodukthemmung hemmt das Endprodukt eines Reaktionswegs ein früher wirkendes Enzym. So kann eine unnötige Überproduktion begrenzt werden.

Ein Versuch muss zeigen, dass eine beobachtete Stoffumsetzung tatsächlich mit dem Enzym zusammenhängt. Dafür brauchst du einen Kontrollansatz.

Bei der Spaltung von Harnstoff durch Urease entstehen Kohlenstoffdioxid und Ammoniak. Feuchtes Universalindikatorpapier kann das entstehende Ammoniak durch eine Blaufärbung anzeigen.

Ein sinnvoller Vergleich besteht aus:

• Versuchsansatz: Harnstofflösung mit Urease;
• Kontrollansatz: dieselbe Harnstofflösung ohne Urease.

Alle anderen Bedingungen sollten gleich sein, etwa Harnstoffmenge, Wassermenge, Temperatur, Beobachtungszeit und Art des Indikatorpapiers. Nur dann lässt sich der Unterschied sinnvoll dem Enzym zuordnen.

Wenn du den Temperatureinfluss untersuchen willst, darf sich zwischen den Ansätzen nur die Temperatur gezielt unterscheiden. Die Enzym- und Substratmengen sowie die Messzeit müssen vergleichbar bleiben. Eine Temperaturreihe kann zunächst eine Beschleunigung und oberhalb des geeigneten Bereichs einen Aktivitätsverlust zeigen.

Du kannst Enzymreaktionen nun als Zusammenspiel von Struktur, Substratbindung und Reaktionsbedingungen erklären. Bei Messdaten prüfst du zuerst, welche Größe verändert wurde, ob ein Sättigungsplateau oder ein Strukturverlust vorliegt und ob ein geeigneter Kontrollansatz vorhanden ist.