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Proteine: Aufbau, Struktur und Nachweise
Proteine, auch Eiweiße genannt, sind biologische Makromoleküle aus miteinander verbundenen Aminosäuren. Ihre Aminosäurefolge und räumliche Faltung bestimmen wesentlich ihre Eigenschaften und Funktionen. Du lernst hier, wie Peptidbindungen entstehen, wie die vier Strukturebenen zusammenhängen und was Proteinreaktionen tatsächlich nachweisen.
Hake ab, was du schon kannst — und komm am Ende hierher zurück!
Aus welchen Bausteinen bestehen Proteine?
Proteine sind lange Ketten aus Aminosäuren. Die in Proteinen häufig behandelten Aminosäuren besitzen dasselbe Grundgerüst:
- eine Aminogruppe,
- eine Carboxylgruppe,
- ein Wasserstoffatom,
- einen variablen Rest R
am zentralen Kohlenstoffatom.
Aminosäure
Eine Aminosäure ist ein Molekül mit Amino- und Carboxylgruppe. Der variable Rest R unterscheidet die Aminosäuren voneinander und beeinflusst ihre chemischen Eigenschaften.
Die Reste können beispielsweise unpolar, polar, sauer, basisch, schwefelhaltig oder aromatisch sein. Dadurch können verschiedene Seitenketten später unterschiedliche Wechselwirkungen eingehen.
Das gemeinsame Grundgerüst ermöglicht die Verknüpfung der Aminosäuren. Die unterschiedlichen Reste prägen die Faltung und Oberfläche eines Proteins.
Wie entsteht aus Aminosäuren eine Kette?
Die Carboxylgruppe einer Aminosäure kann mit der Aminogruppe einer zweiten Aminosäure reagieren. Dabei wird Wasser abgespalten und eine Peptidbindung gebildet. Diese Reaktionsart heißt Kondensation.
Peptidbindung
Die Peptidbindung ist die kovalente Verbindung zwischen dem Carboxylgruppen-Anteil einer Aminosäure und dem Aminogruppen-Anteil einer anderen Aminosäure.
Zwei Aminosäuren reagieren miteinander:
- Die Carboxylgruppe der ersten und die Aminogruppe der zweiten Aminosäure treten miteinander in Reaktion.
- Bestandteile beider Gruppen werden als Wasser abgespalten.
- Zwischen den Aminosäuren entsteht eine Peptidbindung.
- Das Produkt aus zwei verbundenen Aminosäuren heißt Dipeptid.
Werden auf diese Weise viele Aminosäuren verknüpft, entsteht eine Polypeptidkette. Die Grenze zwischen Peptid und Protein ist eine Konvention; häufig bezeichnet man Ketten mit mehr als ungefähr 100 Aminosäuren als Proteine.
Die Gegenreaktion ist die Hydrolyse. Dabei wird unter Aufnahme von Wasser eine Peptidbindung gespalten. So können aus Proteinen kleinere Peptide und schließlich Aminosäuren entstehen.
Kondensation baut Peptidbindungen unter Wasserabgabe auf. Hydrolyse spaltet sie unter Wasseraufnahme.
Wähle in jeder Lücke die passende Form und prüfe anschließend deine Antworten.
Bei der werden Aminosäuren unter Wasserabgabe verbunden. Die entstandene kovalente Verbindung heißt . Bei der wird diese Bindung unter Wasseraufnahme gespalten. Zwei verbundene Aminosäuren bilden ein .
Wie wird aus einer Kette ein funktionsfähiges Protein?
Eine bloße Aminosäurekette erklärt noch nicht die vollständige Gestalt eines Proteins. Man unterscheidet vier Strukturebenen:
- Primärstruktur: die genaue Reihenfolge der Aminosäuren in einer Polypeptidkette.
- Sekundärstruktur: lokale Faltungen wie α-Helix und β-Faltblatt. Sie werden vor allem durch Wasserstoffbrücken zwischen Gruppen des Peptidrückgrats stabilisiert.
- Tertiärstruktur: die gesamte dreidimensionale Gestalt einer einzelnen Polypeptidkette. Dazu tragen Wechselwirkungen der Seitenketten bei, etwa Wasserstoffbrücken, Ionenbindungen, Van-der-Waals-Kräfte und Disulfidbrücken.
- Quartärstruktur: die Anordnung mehrerer bereits gefalteter Polypeptidketten zu einem Proteinkomplex.
Hämoglobin besitzt eine Quartärstruktur: Vier Untereinheiten bilden gemeinsam den funktionellen Proteinkomplex. Jede Untereinheit besitzt zuvor ihre eigene Tertiärstruktur.
Nicht jedes Protein hat eine Quartärstruktur. Sie liegt nur vor, wenn mehrere Polypeptidketten zusammenarbeiten.
Sequenz → lokale Faltung → Gesamtform einer Kette → Komplex aus mehreren Ketten.
Warum kann ein Protein seine Funktion verlieren?
Die Funktion vieler Proteine hängt von ihrer räumlichen Gestalt ab. Hitze, Strahlung, Säuren, organische Lösungsmittel oder Schwermetallionen können strukturstabilisierende Wechselwirkungen stören.
Denaturierung
Denaturierung ist die Veränderung höherer Proteinstrukturen. Sekundär-, Tertiär- oder Quartärstruktur können verloren gehen, während die Aminosäuresequenz und damit die Primärstruktur gewöhnlich erhalten bleiben.
Beim Erhitzen von Eiklar verändern sich die räumlichen Strukturen seiner Proteine. Die Moleküle ordnen sich neu an und das zuvor flüssige Eiklar wird fest. Diese Veränderung lässt sich beim gekochten Ei nicht rückgängig machen.
Denaturierung ist nicht grundsätzlich dasselbe wie Hydrolyse: Bei der Denaturierung verändert sich vor allem die Faltung. Bei der Hydrolyse werden Peptidbindungen der Kette gespalten. Je nach Protein, Ausmaß der Veränderung und Umgebungsbedingungen kann Denaturierung irreversibel oder in manchen Fällen reversibel sein.
Wie weist du Proteine chemisch nach?
Ein Nachweis zeigt immer ein bestimmtes chemisches Merkmal. Er beweist nicht automatisch, dass die untersuchte Probe aus einem einzigen reinen Stoff besteht.
Biuretreaktion: Peptidbindungen erkennen
Bei der Biuretreaktion werden Natronlauge und wenig Kupfersulfatlösung zur Probe gegeben. Eine violette Färbung zeigt Peptidbindungen an.
Xanthoproteinreaktion: aromatische Reste erkennen
Bei der Xanthoproteinreaktion führt konzentrierte Salpetersäure bei aromatischen Aminosäureresten, beispielsweise von Tyrosin, zu einer Gelbfärbung. Sie prüft somit ein anderes Merkmal als die Biuretreaktion.
Natronlauge und konzentrierte Salpetersäure sind stark ätzend. Kupfersulfatlösung darf nicht unkontrolliert in die Umwelt gelangen. Führe diese Versuche nur nach Anweisung und unter fachkundiger Aufsicht mit Schutzbrille und geeigneter Schutzkleidung durch.
Für eine aussagekräftige Untersuchung vergleichst du die Probe mit Kontrollen:
- Eine Positivkontrolle enthält einen Stoff, bei dem die erwartete Reaktion sicher auftreten soll. Sie zeigt, ob Reagenzien und Durchführung funktionieren.
- Eine Negativkontrolle enthält das gesuchte Merkmal nicht. Sie zeigt, wie die Mischung ohne positiven Befund aussieht.
- Alle Ansätze werden bis auf die untersuchte Probe gleich behandelt.
Du untersuchst eine unbekannte Lebensmittelprobe mit der Biuretreaktion. Die Probe und die Positivkontrolle werden violett, die Negativkontrolle nicht.
Auswertung: Die Reaktion hat funktioniert und die unbekannte Probe enthält Verbindungen mit Peptidbindungen. Du darfst daraus nicht schließen, dass die Probe ausschließlich aus Protein besteht oder welches bestimmte Protein enthalten ist. Ein Lebensmittel kann ein Gemisch vieler Stoffe sein.
Karteikasten
Überlege zuerst selbst und drehe die Karte anschließend zum Prüfen um.
Alles auf einen Blick
- Proteine
- Bausteine: Aminosäuren mit variablem Rest R
- Verknüpfung: Peptidbindungen durch Kondensation
- Zerlegung: Hydrolyse der Peptidbindungen
- Struktur: Primär-, Sekundär-, Tertiär- und mögliche Quartärstruktur
- Funktion: abhängig von Sequenz, Faltung und Oberfläche
- Denaturierung: Veränderung höherer Strukturen
- Nachweise: Biuret für Peptidbindungen, Xanthoprotein für aromatische Reste
- Auswertung: Probe mit Positiv- und Negativkontrolle vergleichen
Abschluss-Check
Du kannst Proteine nun über drei zusammenhängende Ebenen charakterisieren: ihre Aminosäurebausteine und Peptidbindungen, ihre räumliche Struktur sowie einen kontrollierten chemischen Nachweis.