Aminosäuren: Aufbau und Peptidbindung verstehen

Bei den für Proteine wichtigen α-Aminosäuren ist die Aminogruppe an das Kohlenstoffatom direkt neben der Carboxylgruppe gebunden. Es heißt α-Kohlenstoffatom. Amino- und Carboxylgruppe sind funktionelle Gruppen: Das sind Atomgruppen, die typische chemische Reaktionen eines Stoffes ermöglichen.

Bei Glycin, Alanin und den meisten üblichen proteinogenen Aminosäuren sind an dieses Kohlenstoffatom gebunden:

• eine Aminogruppe: $-\mathrm{NH_2}$
• eine Carboxylgruppe: $-\mathrm{COOH}$
• ein Wasserstoffatom: $-\mathrm{H}$
• eine veränderliche Seitenkette: $-\mathrm{R}$

Vereinfacht lässt sich das Grundgerüst so schreiben:

$$\mathrm{H_2N-CH(R)-COOH}$$

Diese Schreibweise zeigt die ungeladene Form. In Wasser ist der Ladungszustand von den Bedingungen abhängig. Eine Besonderheit ist Prolin: Seine Seitenkette bildet mit dem Stickstoff einen Ring. In der ungeladenen Form trägt dieser Stickstoff deshalb nur ein Wasserstoffatom statt zweier.

Ein Proton ist hier ein positiv geladenes Wasserstoffion. Eine Carboxylgruppe kann ein Proton $\mathrm{H^+}$ abgeben. Eine Aminogruppe kann ein Proton aufnehmen. Bei Glycin wird dadurch aus $-\mathrm{COOH}$ eine negativ geladene Carboxylatgruppe $-\mathrm{COO^-}$ und aus $-\mathrm{NH_2}$ eine positiv geladene Ammoniumgruppe $-\mathrm{NH_3^+}$.

Als vereinfachte Darstellung eines Protonenübergangs:

$$\mathrm{H_2N-CH_2-COOH \rightleftharpoons H_3N^+-CH_2-COO^-}$$

In festem Glycin und in einer annähernd neutralen wässrigen Lösung überwiegt die rechte Form. Der pH-Wert beschreibt, wie sauer oder basisch eine wässrige Lösung ist. In stark saurer Lösung überwiegt beim Glycin eine insgesamt positiv geladene Form, in stark basischer Lösung eine insgesamt negativ geladene Form. Die dargestellte Form liegt also nicht unter allen Bedingungen vor.

Gesamtladung null bedeutet also nicht, dass keine geladenen Bereiche vorhanden sind. Zwischen den entgegengesetzt geladenen Bereichen verschiedener Teilchen wirken starke Anziehungskräfte. Das erklärt, warum Glycin bei Raumtemperatur ein kristalliner Feststoff ist. Es ist zugleich gut in Wasser löslich: Auch Wasser besitzt unterschiedlich geladene Bereiche, die mit den Ladungszentren des Glycins wechselwirken können.

Eine Peptidbindung verknüpft den Kohlenstoff der Carboxylgruppe einer Aminosäure mit dem Stickstoff der Aminogruppe einer anderen. Vergleicht man zwei freie Aminosäuren mit dem verknüpften Produkt, fehlen diesem die Atome eines Wassermoleküls. Deshalb stellt man die Verknüpfung vereinfacht als Wasserabspaltung dar.

So leitest du die vereinfachte Reaktionsbilanz ab:

1. Die Carboxylgruppe liefert einen $-\mathrm{OH}$-Teil.
2. Die Aminogruppe liefert ein Wasserstoffatom.
3. Daraus entsteht Wasser $\mathrm{H_2O}$.
4. Der Carboxyl-Kohlenstoff und der Amino-Stickstoff werden miteinander verbunden.

Das ist eine Bilanz der beteiligten Atome, kein vollständiger Reaktionsmechanismus. Beim bloßen Mischen von Aminosäuren in Wasser entsteht nicht einfach eine Proteinkette. In Zellen werden Aminosäuren unter Energieverbrauch an Trägermoleküle gebunden und an Ribosomen, den Orten der Proteinherstellung, verknüpft.

Eine Reaktion, bei der sich Teilchen unter Abspaltung eines kleinen Moleküls verbinden, heißt Kondensation. Die umgekehrte Spaltung einer Bindung mithilfe von Wasser heißt Hydrolyse.

Werden viele Aminosäuren nacheinander verbunden, entsteht eine lange Kette. Entscheidend ist nicht nur, welche Aminosäuren vorkommen, sondern auch ihre Reihenfolge, die Aminosäuresequenz. Unterschiedliche Sequenzen können Proteine mit unterschiedlichen Eigenschaften ergeben.

Bei der Verdauung helfen Enzyme, Peptidbindungen in Nahrungsproteinen schrittweise durch Hydrolyse zu spalten. Enzyme beschleunigen chemische Reaktionen. Die frei werdenden Aminosäuren kann der Körper anschließend als Bausteine verwenden.

Alle α-Aminosäuren besitzen ein ähnliches Grundgerüst. Ihre Seitenketten können sich jedoch deutlich unterscheiden. Sie können beispielsweise polar oder unpolar sein sowie saure oder basische Eigenschaften besitzen.

Polar bedeutet hier, dass durch eine ungleichmäßige Elektronenverteilung deutlich unterschiedlich geladene Bereiche entstehen. Unpolare Gruppen besitzen solche Bereiche kaum. Saure Gruppen können Protonen abgeben, basische Gruppen können sie aufnehmen.

Polare Seitenketten können günstige Wechselwirkungen mit dem ebenfalls polaren Wasser eingehen. Unpolare Seitenketten wechselwirken weniger günstig mit Wasser. Solche Einteilungen beschreiben die Seitenketteneigenschaften; sie sagen nicht, dass jedes vollständige Aminosäureteilchen unter allen Bedingungen gleich reagiert. Auch pH-Wert und Ladungszustand spielen eine Rolle.

Aminosäure und Protein: Eine Aminosäure ist ein einzelner Baustein. Ein Protein besteht aus einer oder mehreren langen Aminosäureketten. Ein proteinreiches Lebensmittel ist deshalb kein reiner Stoff aus freien Aminosäuren, sondern ein Gemisch, das unter anderem Proteine enthält.

Proteinogen und essentiell: Diese Begriffe beantworten verschiedene Fragen.

• Proteinogen bedeutet: Die Aminosäure wird als Baustein für Proteine verwendet. Im Unterricht werden meist die 20 üblichen, sogenannten kanonischen Aminosäuren betrachtet. Daneben gibt es seltene zusätzliche proteinogene Aminosäuren.
• Essentiell bedeutet: Der menschliche Körper kann die benötigte Aminosäure nicht ausreichend selbst herstellen; sie muss über die Nahrung aufgenommen werden.

Eine Aminosäure kann somit zugleich proteinogen und essentiell sein. „Essentiell“ bedeutet dagegen nicht einfach „in Lebensmitteln vorhanden“.

Neutral und ungeladen: Ein Zwitterion hat die Gesamtladung null, ist aber nicht an jeder Stelle ungeladen.

Seitenkette und Peptidbindung: Die Seitenkette unterscheidet Aminosäuren. Die Peptidbindung verbindet sie. Beides darf nicht verwechselt werden.

Wenn du das Grundgerüst erkennst, kannst du neue Strukturformeln systematisch untersuchen: Markiere zuerst Amino- und Carboxylgruppe, bestimme dann die Seitenkette und prüfe zuletzt, ob Peptidbindungen vorhanden sind.